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le cnrs accueil cnrs autres sites cnrs snorna database rechercher sur le web du cnrs le laboratoire de biologie moléculaire eucaryote umr 5099 directeur: pierre-emmanuel gleizes le laboratoire de biologie moléculaire eucaryote est une unité mixte cnrs/université paul sabatier qui fait partie du centre de biologie intégrative de toulouse (cbi). la recherche au lbme porte sur les mécanismes génétiques et épigénétiques de l'expression, l'organisation et la maintenance des génomes eucaryotes en se focalisant sur: la synthèse et les fonctions des particules ribonucléoprotéiques : biogenèse des ribosomes, petits arn non-codants la dynamique structurale de la chromatine et des chromosomes certains de ces projets de recherche s'étendent à l'étude de pathologies, plus spécifiquement des maladies rares (anémie de diamond-blackfan et autres ribosomopathies, maladie de prader-willi) et le cancer. le lbme anime des plateaux techniques de haut niveau en cryo-microscopie électronique et en microscopie de fluorescence qui font partie des plateformes technologiques du cbi. offres post-doc dans le groupe structure chromatinienne et prolifération cellulaire actualités archives voyage au coeur du pore nucleaire le complexe de pore nucléaire régule les entrées et sorties des macromolécules dans le noyau cellulaire. cette machinerie de transport doit permettre un débit très important en même temps qu'elle sélectionne efficacement les macromolécules passant d'un compartiment à l'autre. dans une étude parue dans nature communications, l'équipe de de pierre-emmanuel gleizes au lbme-cbi, en collaboration avec la plateforme de microscopie électronique du cbi (meti) et jean-yves dauxois à l'institut de mathématique de toulouse, a établi le trajet suivi par des particules macromoléculaires, des pré-ribosomes, dans ce tunnel aux dimensions nanométriques. pour cela il ont utilisé la tomographie électronique, une technique de microscopie électronique en trois dimensions. cette étude permet de distinguer différentes étapes du transport des pré-ribosomes à travers le complexe de pore nucléaire et de localiser précisément la barrière de sélection. de plus, les chercheurs ont pu faire une estimation due temps de passage moyen de ces particules dans le pore nucléaire sur la base d'une modélisation mathématique. pour en savoir plus le complexe npa1p assiste l’assemblage du plus précoce précurseur de la grande sous-unité du ribosome eucaryote. les ribosomes, les machines moléculaires synthétisant les protéines, sont composées d'une petite et d'une grande sous-unité, composées de nombreuses protéines ribosomiques (rp) et d’arn ribosomiques (arnr) correctement repliés. l'incorporation des rp ainsi que la maturation et le repliement des arnr se produisent au sein d’une succession de particules précurseurs appelées particules pré-ribosomiques. la formation de la particule pré-60s initiale, le premier précurseur de la grande sous-unité ribosomique, est l'étape la moins bien comprise de la biogenèse des ribosomes chez les eucaryotes. cette particule contient plusieurs facteurs d'assemblage, en particulier des hélicases à arn supposées catalyser les réarrangements conformationnels clés. nous montrons dans cette étude que l'hélicase dbp6p, un composant de la première particule pré-60s s'associe à un complexe de quatre facteurs d’assemblage. la protéine cœur de ce complexe est npa1, elle interagit directement avec dbp6 et est nécessaire pour son intégration dans les particules pré-ribosomiques. nous montrons que npa1p se lie à des séquences formant le cœur structural des arnr de la grande sous-unité ainsi qu’à des petits arn nucléolaires nécessaires à la modification chimique de ces arn. nos résultats suggèrent que le complexe npa1p joue un rôle crucial dans la modification chimique et le repliement des arnr de la grande sous-unité. pubmed un nouvel acteur de la synthèse des ribosomes impliqué dans la dyskératose congénitale la synthèse des protéines est assurée, dans chaque cellule humaine, par 5 à 10 millions de ribosomes. ces usines moléculaires, elles-mêmes formées d'arn et de protéines, sont assemblées suivant une séquence complexe et très énergivore dont la défaillance est la cause de différentes pathologies. un nouveau travail mené par pierre-emmanuel gleizes et marie-françoise o'donohue au lbme, en collaboration avec l'équipe d'ulrike kutay à l'ecole polytechnique fédérale de zürich, révèle que la protéine parn (poly-a specific ribonuclease), une enzyme mutée dans la dyskératose congénitale et la fibrose pulmonaire idiopathique, est un acteur inattendu de l'assemblage des ribosomes. cette découverte redéfinit la fonction de cette exonucléase connue depuis longtemps pour son rôle dans la stabilité des arn messagers et renforce l’hypothèse qu’un défaut de synthèse des ribosomes pourrait contribuer au mécanisme physiopathotologique dans certains cas de dyskératose congénitale. pour en savoir plus une nouvelle rnp 7sk régule la transcription de façon gène-spécifique de nombreux arn non-codants sont impliqués dans la régulation de l’expression des gènes. l’arn 7sk, associé aux protéines larp7 et mepce au sein de la rnp 7sk, contrôle l’activité d’un facteur général de transcription, p-tefb. l’équipe de tamás kiss au laboratoire de biologie moléculaire eucaryote à toulouse, en collaboration avec celle de shona murphy à l’université d’oxford, ont mis à jour une nouvelle fonction gène-spécifique de la rnp 7sk dans la régulation par l’arn polymérase ii. la rnp 7sk a en effet été détectée sur une sous-classe de gènes transcrit par l’arn pol ii et codant pour des snarn. sur ces gènes, la rnp n’est pas associée au facteur p-tefb, mais à un autre complexe appelé lec (pour little elongation complex). cette nouvelle rnp 7sk/lec, qui se forme probablement dans les corpuscules de cajal, facilite le recrutement du lec au niveau de la machinerie transcriptionnelle et stimule la transcription de cette classe de gènes. cette nouvelle fonction souligne un peu plus l’incroyable flexibilité des rnp humaines : en interagissant alternativement avec p-tefb ou le lec, la rnp 7sk contrôle à la fois la synthèse des arnm et des petits arn nucléaires par l’arn pol ii. cette étude a été publiée dans la revue embo journal . pour en savoir plus lien fonctionnel entre l’activation de l’hélicase prp43 et la fixation de la base de l’atp dans la synthèse des ribosomes eucaryotes chez les eucaryotes, la synthèse des ribosomes implique l’assemblage et la maturation de particules précurseurs, les particules pré-ribosomiques, contenant des précurseurs des arn ribosomiques, des protéines ribosomiques et de nombreux facteurs d’assemblage et de maturation. parmi ces derniers, la protéine prp43 est une protéine de la famille des hélicases à arn. elle présente une activité d’hydrolyse de l’atp lui permettant de moduler des interactions arn-arn (activité hélicase). l’activité de prp43 est contrôlée par des co-facteurs appelés « protéines à domaine g-patch ». en collaboration avec l’équipe de nicolas leulliot (lcrb, université paris descartes), nous avons pu identifier des résidus de la protéine prp43 en interaction directe avec la base de la molécule d’atp dans le site actif de l’enzyme. une mutation particulière abolissant cette interaction inhibe les activités atpase et hélicase de prp43 in vitro. cette mutation conduit à des défauts de maturation des particules pré-ribosomiques dans les cellules de levure qui sont très semblables à ceux induits par l’inactivation d’un co-facteur de prp43 à domaine g-patch, la protéine gno1. ces données suggèrent que les défauts de maturation des particules pré-ribosomiques induits par cette mutation résultent très vraisemblablement d’un défaut d’activation de prp43 par son co-facteur gno1. ces données mettent en évidence que l’interaction entre des résidus de prp43 et la base de l’atp sont importants pour l’activité de cette famille d’hélicase et pour leur régulation. pubmed pour en savoir plus etudi
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EXPIRY DATE 31/12/2017
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